自轉運蛋白是一類特殊的細菌表面蛋白，對細菌的粘附、入侵和細胞毒性有重要影響。這類蛋白主要由三部分組成：N末端可剪切的信號肽、中間的passenger結構域和C端的β結構域，其中passenger結構域是其發揮功能的部分。

北京生命科學研究所的研究團隊，對細菌自轉運蛋白進行了深入研究，揭示了一個影響細菌毒力的糖基化體系。這一成果發表在九月十日的Cell Host & Microbe雜志上，文章的通訊作者是北京生命科學研究所的邵峰研究員。邵峰研究組主要研究方向為在病原細菌感染宿主和宿主先天性免疫防御的分子機制，曾發表多篇Nature，Science，Cell雜志文章。

自轉運蛋白的passenger結構域，能夠穿過膜錨定的桶狀結構將毒力因子運送到細菌表面。腸桿菌中的自轉運蛋白存在著普遍的糖基化，比如擴散粘附性大腸桿菌DAEC中的AIDA-I和產腸毒素大腸桿菌的TibA。

研究人員發現，AIDA-I在細胞質內被自轉運黏附素庚糖基轉移酶（autotransporter adhesin heptosyltransferase ）AAH和AAH2糖基化。而AIDA-I的庚糖基化決定了DAEC對宿主細胞的粘附。

這項研究將AAH/AAH2定義為細菌自轉運蛋白庚糖基轉移酶BAHT（bacterial autotransporter heptosyltransferase），這類蛋白含有鐵離子，以十二聚體的形式存在。

研究人員分析了庚糖基化TibA的結構，鑒定了35個庚糖連接模式。檸檬酸桿菌（Citrobacter rodentium）也具有類似AIDA的自轉運蛋白——CARC。研究顯示，檸檬酸桿菌在小鼠體內扎根，需要CARC的庚糖基化。