來自華盛頓大學的研究人員構建出了一種叫做“BINDI”的蛋白分子，并證實其能夠觸動感染EB病毒的癌細胞自毀。這一重要的研究成果發表在6月19日的《細胞》（Cell）雜志上。

許多癌癥都與EB病毒有關，它能夠擾亂機體清除衰老、異常、感染和損傷細胞。在其導致的單核細胞增多癥及其他疾病發作后，EB病毒可長時間持續存在。它們通過阻止細胞瓦解殺死自身和入侵物得以存活下來。病毒對細胞群調控造成的干擾有可能促成了癌性過度生長。

在這篇Cell文章中，研究人員描述了他們采用計算機設計、構建及測試一種可破壞EB病毒干擾作用的蛋白質的過程。他們發現BINDI可以促進EB病毒感染癌細胞系萎縮、分解組件，并碎裂成小塊。

這一BINDI蛋白質是由華盛頓大學蛋白質設計研究所構建而成。論文的主要作者是華盛頓大學生物化學系的Erik Procko和生物工程學系的Geoffrey Y. Berguig。他們與華盛頓大學、Fred Hutchinson癌癥研究中心、西雅圖癌癥護理聯盟及斯克里普斯研究所的科學家及臨床醫生展開了合作。

研究小組還在EB病毒陽性的淋巴瘤實驗室模型中測試了這一蛋白。淋巴瘤是一種可累及淋巴結、脾、骨髓、血液和身體其他部位的癌癥類型。研究人員將淋巴瘤組織移植到小鼠身上，以此作為活體系統評估了BINDI的療效。

科學家們借助于一種新設計用來將蛋白質貨物傳送到細胞內癌癥靶點的抗體導向納米載體，將這一蛋白質傳送到了癌細胞中。BINDI按命令發揮作用：它抑制了腫瘤生長，使得小鼠的生存時間延長。

研究人員說：“我們對于設計出一些選擇性殺死靶向細胞的蛋白質尤其感興趣，因為相比于當前對其他細胞產生毒性作用的化合物，它們或許能夠提供某些優勢。”

這項工作還證實了開發出新型細胞內蛋白質藥物的可能性，當前的蛋白質療法都僅限于細胞外靶標。

BINDI被設計用于識別及附著EB病毒的BHRF1蛋白，其會忽略其他相似的蛋白。BHRF1使得癌細胞得以存活，當與BINDI結合時它則不再能夠阻止細胞死亡。

通過檢測BINDI的晶體結構，科學家們看到它與計算機設計的蛋白質分子結構幾乎完全匹配。

“蛋白質模型和實際結構之間這種緊密的契合凸顯了我們在開發設計毒素上取得的成功，”研究人員說。