來自冷泉港實驗室，HHMI等處的研究人員發表了題為“The structure of human Argonaute-2 in complex with miR-20a”的文章，解析了一種結合在RNA上的人類蛋白三維原子結構，其上的這段RNA片段能“指導”蛋白沉默基因，這種蛋白就是有名的Ago2（Argonaute-2）蛋白，它在RNA干擾過程中扮演了一種關鍵的調控作用，這一重要成果公布在Cell雜志在線版上，目前可以免費下載。

領導這一研究的是冷泉港實驗室結構生物學家Leemor Joshua-Tor，這位女科學家在結構生物學領域所獲成果頗豐，與清華大學施一公教授是同年選上HHMI研究員的。

對于這一成果，她表示，“關于人類Argonaute-2蛋白的結構，以及其與RNA向導之間的相互作用的詳細信息，極大的促進了我們對于這種蛋白生物學機制的理解”，“這些人類Argonaute與重要RNA結合的精確結構信息，能助力基礎研究——理解基因的功能，以及促進RNAi技術的發展——RNAi可以作為臨床應用的一種治療策略。”

細胞內某個基因要發揮作用，需要其DNA首先拷貝成mRNA，然后這種轉錄信息利用細胞蛋白合成機器，翻譯成蛋白質，但是當一個Argonaute-2蛋白結合到向導RNA小片段上的時候——這種RNA小片段有可能是短小的干擾RNA，或者是miRNAs，就會攔截mRNA分子。這種向導RNA能作為定位裝置，幫助Argonaute-2蛋白靶向mRNA。

幾年前，Joshua-Tor與冷泉港實驗室等處的同事： Gregory Hannon合作，發現Argonaute蛋白是由不同結構域部分組成的，就像是把分子剪刀，能沉默靶標mRNA。他們分析的Argonaute蛋白來自一種能在極端高溫下生存的古細菌：Pyrococcus furiosus。

“但是我們還不了解其中Argonaute活性的生物學功能，以及機制”，Joshua-Tor說，“因此我們接下來聚焦于高等生物中這種蛋白的結構，比如哺乳動物中的Argonaute蛋白，這些生物中Argonaute功能和靶標確認的相關信息，可以從文獻中獲取。”

結果他們發現，人類Argonaute-2蛋白總體結構與結構域組成，和古細菌中結構相似，其中miRNA錨定在mid和PAZ結構域末端，在結合槽（binding groove)中形成k轉折（k-turn）。而且這種miRNA的結合顯著提高了Argonaute-2蛋白的穩定性，使其能保持穩定的蛋白構象。

研究人員推測向導RNAs指導的Argonaute-2蛋白活性，已經進化成最大形式的互惠，從而保證蛋白-RNA復合物長期存在。這種長期存在的特性對于許多生物學進程來說十分重要。