來自加州大學(xué)伯克利分校，SLAC國家加速器實驗室等處的研究人員提出了與傳統(tǒng)技術(shù)觀點不同的見解，認(rèn)為常溫下的X射線延伸技術(shù)獲得的蛋白結(jié)晶結(jié)構(gòu)分析數(shù)據(jù)更加可靠，他們比對了多種不同蛋白的不同溫度分析數(shù)據(jù)，提出常溫中獲得的X射線衍射數(shù)據(jù)能更好的分析蛋白的催化機(jī)制和功能。這一研究成果公布在《美國國家科學(xué)院院刊》（PNAS）雜志上。

蛋白X射線結(jié)構(gòu)分析方法是一種重要的結(jié)構(gòu)生物學(xué)分析方法，一般步驟為提純蛋白質(zhì)，溶解于合適溶劑中，然后使溶液過飽和，最后晶核形成，獲得蛋白結(jié)晶，在這其中，溫度變化很重要。

現(xiàn)代蛋白X射線衍射分析所獲得的數(shù)據(jù)幾乎完全基于低溫X射線結(jié)晶方法獲得的數(shù)據(jù)——通常溫度為100K。這主要是因為一般認(rèn)為低溫對于整個蛋白骨架折疊的干擾少，所以低溫造成結(jié)構(gòu)分析結(jié)果功能上的偏差少。

但是在這篇文章中，研究人員提出了一個相反的觀點：他們通過比對30種不同蛋白，在低溫和常溫溶液中結(jié)晶結(jié)構(gòu)的X射線衍射數(shù)據(jù)，發(fā)現(xiàn)冷卻這一常見步驟會減少蛋白結(jié)構(gòu)動力學(xué)分析數(shù)據(jù)，比如說這個步驟不能揭示氨基酸側(cè)鏈的構(gòu)型，這說明常溫中獲得的X射線衍射數(shù)據(jù)也許能更好的獲得蛋白的動力學(xué)數(shù)據(jù)，和底物相關(guān)數(shù)據(jù)，這對于了解蛋白的催化機(jī)制和功能具有重要的意義。

而且常溫下獲得的蛋白結(jié)晶結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)還能分析信號開關(guān)蛋白，H-Ras，以及變構(gòu)網(wǎng)絡(luò)（allosteric network），這些低溫條件下都無法獲得。這些數(shù)據(jù)都表明常溫下進(jìn)行X射線結(jié)晶能揭示更多有關(guān)催化，配基鏈接，以及變構(gòu)調(diào)控的蛋白信息。

在分析蛋白結(jié)構(gòu)方面，除了X射線結(jié)晶這一重要方法外，近年來也有研究人員將這一方法與其它方法結(jié)合，提高所獲得數(shù)據(jù)的準(zhǔn)確性和多樣性。

比如科學(xué)家們就結(jié)合X-射線晶體衍射和低溫電子顯微鏡兩種方法獲得的數(shù)據(jù)，利用柔性裝配分子動力學(xué)(moleculardynamicflexiblefitting,MDFF)的方法進(jìn)行分析。由于X-射線晶體衍射只能獲得靜態(tài)的單個分子的高分辨率圖片，而低溫電子顯微鏡能獲得兩個或多個分子動態(tài)相互作用的低分辨率的圖片，因此將這兩者結(jié)合起來，就能更好的了解蛋白的活動。研究人員利用這種方法就揭示了核糖體裝配蛋白質(zhì)過程。